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BIOENERGETIQUE

Métabolisme énergétique
Plan général du cours
I - Notions de Bioénergétique
Liaisons riches en énergie
Coenzymes
II - Glycolyse
III - Cycle de Krebs
IV - Chaîne respiratoire

Le Métabolisme
1 - Définition
2 - Le Métabolisme est la résultante de 2 grandes voies :
- Anabolisme
- Catabolisme
** Toutes ces réactions se font dans la cellule en milieu aqueux

3 - Rôle des Enzymes
4 - Importance des Régulations

Le Métabolisme énergétique
dans la cellule
A
n
a
b
o
l
i
s
m
e

Macromolécules
cellulaires
(protéines, polyosides, lipides,
acides nucléiques)

Composés simples
(oses, acides aminés
acides gras)

énergie

mouvements,
contraction musculaire

C
a
t
a
b
o
l
i
s
m
e

transports actifs

Renouvellement moléculaire,
Croissance…
...


•Besoins augmentés lors :
–de la croissance,
–de la grossesse
...
315 J/mol)

2 - En résumé

si : ∆G < 0, réaction spontanée (exergonique)
∆G = 0, réaction en équilibre énergétique
∆G > 0, réaction ne peut avoir lieu (endergonique), sauf si :
- la réaction A
B est couplée à une autre réaction (B C) exergonique
[(∆G (B C) + ∆G (A B)] < 0

- la réaction est couplée à une réaction très exergonique : hydrolyse de l ’ATP

L’ATP

NH2

Liaisons Anhydrides phosphoriques
riches en énergie

OH
OH
OH
|
|
|
5’
HO - P ~O - P ~ O - P - O - CH2
|| γ
|| β
||α
O

O

O

Adénine
N

N

N

N
O

Liaison β N hétérosidique

4’

1’
3’ 2’

HO

Ribose

OH

AMP = Adénosine monophosphate
ADP = Adénosine diphosphate
ATP = Adénosine triphosphate

• ATP (109 moles/ cellule) = forme de stockage et de transport énergétique de la
cellule
• Deux liaisons riches en énergie
• Durée de vie très brève (1 min) : renouvellement rapide
• Consommation au cours d’un exercice violent : 0,5 kg/ min

ATP = source d’énergie
L’ATP est une source d’énergie :
• soit par hydrolyse d’une liaison anhydride d’acide
• soit par transfert d’énergie dans une liaison - P
Chaque réaction est irréversible
∆G0’ =

ATP + H2O
∆G0’ =

- 30,5 kJ/mol
ADP + Pi + H+

+ 30,5 kJ/mol

[ATP] + [ADP] = constante,
mais le rapport ATP/ ADP varie en fonction de l’état énergétique
de la cellule

Les 4 types de liaisons riches en énergie
= Liaisons à haut potentiel d’hydrolyse
Leur hydrolyse est très exergonique : < - 25 kJ/mol

1 - Liaison anhydride phosphorique : ATP
O-

O-

O-P-OP—R

-

O

O

∆G0’ = - 30,5 kJ/mol
∆G0’ = - 30,5 kJ/mol

ATP
ADP

ADP + Pi + H+
AMP + Pi + H+

ATP

AMP + PPi + 2H+ ∆G0’ = - 32,5 kJ/mol

2 - Liaison anhydride d’acide : 1,3 bis phosphoglycérate
OO-P-OC—R

-

O

O

P - CH2 - CHOH - CO ∼ P
∆G0’ = - 49 kJ/mol

3 - Liaison énol phosphate : Phosphoénol pyruvate (PEP)
COO-

O-

COO-

O-

CO-P–O-

C O-P–O-

CH

CH2

O

R

O

∆G0’ = - 62 kJ/mol

4 - Liaison thioester : Acétyl CoA
R - C  S - CoA
O

CH3 - CO ∼ S - CoA
Acyl CoA
CH3 - (CH2)n-2 - CO ∼ S - CoA
∆G0’ = - 31 kJ/mol

Energies libres standard de l’hydrolyse de composés phosphorylés
et de l’acétyl-coenzyme A
Liaison riche en énergie si ∆G0’ < - 25 kJ/mol
∆ G0’

kJ/mol
Phosphoénolpyruvate
- 61,9
1,3-Bisphosphoglycérate (→ 3-Phosphoglycérate + Pi) - 49,3

ATP (→ AMP + PPi)

- 32,2

Acétyl-CoA
ADP (→ AMP + Pi)

- 31,4
- 30,5

ATP (→ ADP + Pi)
Glucose-1-phosphate
Fructose-6-phosphate
AMP (→ Adénosine + Pi)

- 30,5
- 20,9
- 15,9
- 14,2

Glucose-6-phosphate
Glycérol-1-phosphate

- 13,8
- 9,2

Riche

- 43,0
- 33,4

Non Riche

Créatinine phosphate
PPi (→ 2Pi)

Les réactions d’oxydo-réduction
1 - Notions d’oxydation et de réduction
Oxydation

Réduction

Gain d’oxygène
Perte d’hydrogène
Perte d’électrons

Perte d’oxygène
Gain d’hydrogène
Gain d’électrons

2 - Réaction d’oxydo-réduction
Dans une réaction d’oxydo-réduction il y a un couple d’oxydoréduction constitué de 2 demi-réactions qui sont couplées et
réversibles avec:
• un réducteur qui fournit des H+ (et des électrons) et s’oxyde
• un oxydant qui capte des H+ (et des électrons) et se réduit

Le potentiel Rédox (1)
1- Toute réaction d’oxydo-réduction est décomposée en
2 demi-réactions qui sont couplées et réversibles
2- Chaque demi-réaction est caractérisée par un potentiel
standard d’oxydoréduction E0
3- On appelle oxydant la demi-réaction renfermant l’agent
oxydant (qui capte des e-)
4- On appelle réducteur la demi-réaction renfermant l’agent
réducteur (qui libère des e-)
Exemple de couples : AH2/A et BH2/B
5- Le potentiel rédox (ou potentiel de réduction) E0’
d’un couple d’oxydo-réduction (ex : AH2/A ou BH2/B)
mesure son affinité pour les électrons
...

• Mise en présence de 2 couples d’oxydo-réduction AH2/A et BH2/B :
le transfert des H+ d’un couple à l’autre dépend du potentiel rédox de
chaque couple : il se fait du couple qui a le potentiel le plus bas vers
celui qui a le potentiel le plus élevé
• Si le potentiel rédox du couple B est plus élevé que celui du couple A
EB > EA :
B = l’oxydant = potentiel le plus élevé
A = le réducteur = potentiel le plus bas
∆E = EB - EA > 0, on aura :
AH2 + B

A + BH2

Potentiels de réduction standard des transporteurs d’électrons
impliqués dans la chaîne respiratoire

Réaction redox (demi-réaction)
2H + 2e → H2
+

-

NAD+ + 2H+ + 2e- → NADH + H+
NADP+ + 2H+ + 2e- → NADPH + H+

E0 (V)
Force
réductrice – 0,414
– 0,320
– 0,324

FAD → FADH2
Ubiquinone + 2H + + 2e- → Ubiquinol

+ 0,045

Cytochrome b (Fe3+) + e- → Cytochrome b (Fe2+)

+ 0,077

Cytochrome c1 (Fe3+) + e- → Cytochrome c1 (Fe2+)

+ 0, 220

Cytochrome c (Fe3+) + e- → Cytochrome c (Fe2+)

+ 0,254

Cytochrome a (Fe3+) + e- → Cytochrome a (Fe2+)

+ 0,290

Cytochrome a3 (Fe3+) + e- → Cytochrome a3 (Fe2+)

+ 0,550

1/2 O2 + 2H + 2e
+

-

→ H2O

+ 0,816

Force
oxydante

Relation entre la différence de potentiel rédox ∆E0’
et la variation d’énergie libre standard ∆G0’
∆G0’ = - nF∆E0’
F = Constante de Faraday (96 kJ/volt/mole)
n = nombre d’ e- échangés dans la réaction
Exemple :
NAD+ + 2 H+ + 2eUQ + 2 H+ + 2eNADH + H+ + UQ

NADH + H+
UQH2

E0 = - 0,32V
E0 = + 0,045V

NAD+ + UQH2

∆E = + 0,365V
∆G0’ = - 69,5 kJ/mol

• Plus la différence entre les potentiels rédox est élevée, plus
l’énergie libérée par la réaction d’oxydo-réduction est forte
...
PP)

βD Ribose

Nucléotide 1
NH2
N

N

Nucléotide 2

AMP

N

Adénine

N

¯O P O CH2

βD Ribose

O
OR

Si R = H, (NAD+)
Si R = H2PO3, (NADP+)

NAD+
Coenzyme des déshydrogénases
Site
réactif

H

H

CONH2

(ion hydrure : H-)

CONH2
+
N
R

H

¨
N
+ 2 H + 2e

NAD+
Forme oxydée

+

-

R

+ H+

NADH
Forme réduite

• Le NAD+ est un coenzyme libre : sa liaison aux enzymes est réversible
• Caractéristiques : - ne traverse pas la membrane mitochondriale
cytosolique
- d’où 2 pools intracellulaires :
mitochondrial

Flavine Mononucléotide (FMN)
Flavine Adénine Dinucléotide (FAD)
Site réactif

O

H3 C
Site de liaison à
l’enzyme

N

H3 C

N

NH
N

Riboflavine

O
Site réactif

CH2
H— C —OH

Ribitol

H— C —OH
Nucléotide 1

H— C —OH

FMN

CH2
O

-

Nucléotide 2

AMP

P

NH2
O

N

N

Adénine
N

O

-

P
O

N

CH2
βD Ribose

FAD et FMN
Coenzymes des déshydrogénases
H

O
CH3

N

NH
N

O

2H +2e
+

CH3

N

CH3

N

N

R

N

CH3

O

H

R

FAD ou FMN
Forme oxydée

FADH2 ou FMNH2
Forme réduite

FAD + R - CH - CH - R ’
H

NH

-

FADH2 + R - CH = CH - R ’

H

• Caractéristiques : – coenzymes liés à des flavoprotéines
– enzymes présentes dans la membrane interne
de la mitochondrie

O

Coenzyme Q (Q)
(ou Ubiquinone, UQ)

(CH2—CH—C—CH2)10—H

CH3O

Forme oxydée

CH3

O
CH3O

Chaîne très apolaire
(polyisoprénique = R)

O

H+ + e-

CH3

Ubiquinone
(UQ, Q)

H+ + eO•

CH3O

R

CH3O

CH3

OH
H+ + e-

Semiquinone
(UQH•, QH•)

H+ + eOH
R

CH3O

Forme réduite

CH3O

CH3

OH

Ubiquinol
(UQH2, QH2)

• Caractéristiques : – coenzyme mobile peut échanger des électrons
avec des coenzymes monovalents

Coenzyme héminique
Les cytochromes
• Hème = Protoporphyrine IX + Fer
(hémoglobine, cytochrome b)
• Noyau tétrapyrrolique
H3C

CH2 = CH

CH3

N
N

Fe
N

H3C
H3C

vinyl

CH = CH2

N
CH2CH2COO-

propionyl
CH2CH2COO

-

2 Cyt Fe 3+ + 2 e-

2 Cyt Fe 2+

Forme oxydée

Forme réduite

• Caractéristiques : – coenzymes d’oxydo-réduction monovalents
– transporteurs d’électrons

GLYCOLYSE

Glycolyse
• Voie de dégradation du Glucose en Pyruvate dans les
cellules :
1 Glucose
(C6)

2 Pyruvates + 2 ATP
(C3)

• Le Glucose a plusieurs origines :
- Hydrolyse des osides alimentaires : glucose circulant
- Glycogène hépatique et musculaire
- Interconversion d’autres oses (fru, gal, man) en Glc

Caractéristiques de la Glycolyse
• Voie anaérobie cytosolique
• 10 réactions enzymatiques divisées en 2 phases :
- la phase préparatoire jusqu’à la 5ème étape incluse
- la phase de restitution d’énergie de la 6ème étape à
la fin
• Produit 2 ATP
• Toutes les étapes sont réversibles sauf 3 sur lesquelles
se font les régulations

Place de la glycolyse dans
le métabolisme énergétique
1) En aérobiose : mitochondrie
les 2 Pyruvates formés à partir du Glc dans la glycolyse entrent
dans le cycle de Krebs où ils sont dégradés en 4 CO2 + 4 H2O
2) En anaérobiose : cytosol
le Pyruvate est réduit en lactate
O2
Glucose

fermentation lactique
Mito :
4 CO2 + 4 H2O Aérobie

2 Pyruvates
Cytosol :
2 Lactates
CH3 - CHOH - COO- Anaérobie

Etape 1
Glucose

Glucose 6P

Phosphorylation du glucose : Hexokinase (HK)
• Réaction irréversible = très exergonique
• Enzyme ubiquitaire, non spécifique, forte affinité
• Enzyme Mg dépendant : Fixation du complexe ATP-Mg sur l’enzyme
• 1 ATP consommé
• Rétrocontrôle négatif par G6P
6CH2OH

6

1 (H,OH)

Glucose

ADP

ATP

5

CH2O P

(H,OH)

Mg

++

Glucose 6 Phosphate (G6P)

• Foie : Glucokinase, spécifique du Glc, faible affinité
...
tricarboxylique

• Elle utilise l’énergie libérée par hydrolyse de la liaison thioester,
riche en énergie, de l’acétylCoA
• La réaction est fortement exergonique : irréversible
• L’enzyme est régulée

Etape 2
Isomérisation du citrate en isocitrate
Isomérisation du Citrate : Aconitase
• Réaction en 2 étapes avec une déshydratation puis une réhydratation

• L’Aconitase intervient dans ces 2 étapes
• Permet la transformation de l’alcool tertiaire du Citrate en alcool secondaire de
l’Isocitrate
• Réaction réversible

CH2 - COO|
HO - C - COO|
CH2 - COOCitrate =
Ac
...
tricarboxylique

Etape 3
β décarboxylation oxydative de l’isocitrate en α cétoglutarate
βDécarboxylation oxydative : Isocitrate déshydrogénase (NAD+)
• L’enzyme catalyse 2 étapes :
- déshydrogénation en oxalosuccinate, β cétoacide instable
- β décarboxylation spontanée en α cétoglutarate
CH2 - COOCH2 - COO|
|
NAD+ NADH, H+
H+
H - C - COO
H - C - COO
|
|
HO - CH - COOO = C - COOOxalosuccinate
Isocitrate
instable

• Réaction fortement exergonique : irréversible
• Formation de NADH, H+
• L’enzyme est régulée

CH2 - COO|
CO2
CH2
|
O = C - COOα cétoglutarate

Etape 4
α décarboxylation oxydative de l’α cétoglutarate en SuccinylCoA
Deuxième décarboxylation oxydative : α cétoglutarate déshydrogénase
• Complexe multienzymatique semblable à la pyruvate déshydrogénase avec
3 enzymes : E’1, E’2, E’3
• 5 coenzymes sont en jeu : - 3 sont liés : TPP, acide lipoïque, FAD
- 2 sont libres : NAD+, CoA-SH

CH2 - COO- NAD+
|
+ CoA-SH
CH2
|
O = C - COOα cétoglutarate

CH2 - COONADH, H
|
+ CO2
CH2
|
O = C ~ S-CoA
+

Succinyl-CoA
riche en énergie (thioester)

• Formation - d’une liaison thioester riche en énergie
- d’un NADH, H+
• Réaction fortement exergonique : irréversible
• L’enzyme est régulée

Etape 5
Conversion du succinyl-CoA en succinate
Phosphorylation du GDP : Succinyl-CoA synthase ou Succinyl thiokinase

• L’énergie contenue dans le succinyl-CoA est récupérée par
phosphorylation du GDP en GTP (liaison anhydride phosphorique)
• Réaction réversible
CH2 - COO|
CH2
|
O = C ~ S-CoA

GDP + Pi

GTP

H2O

CoA-SH

Succinyl-CoA
• Le GTP régénère l’ATP à partir d’ADP
Mg++
GTP + ADP
GDP + ATP

CH2 - COO|
CH2 - COOSuccinate

Etape 6
Déshydrogénation du succinate en fumarate
Réaction d’oxydation : Succinate déshydrogénase (FAD)
• L’enzyme est une flavoprotéine, liée à la membrane interne de la mitochondrie
(complexe II de la chaîne respiratoire)

CH2 - COO
|
CH2 - COO-

Succinate

FAD

FADH2

CH - COO||
CH - COOFumarate

COO• Réaction réversible
|
• Réaction inhibée par le malonate, analogue du substrat CH2
|
COO• Formation d’un FADH2

2 ATPdans la chaîne respiratoire

Etape 7
Hydratation du fumarate en malate
Réaction d’hydratation : Fumarase

CH - COO||
CH - COO-

H2O

Fumarate

• Réaction

- réversible
- stéréospécifique

HO - CH - COO|
H - CH - COOL-malate

Etape 8
Déshydrogénation du L-malate en oxaloacétate
Réaction d’oxydation : L-malate déshydrogénase (NAD+)
HO - CH - COO|
H - CH - COOL-malate
• Réaction réversible
• Formation d’un NADH, H+

NAD+

NADH, H+

O = C - COO|
CH2 - COOOxaloacétate

3 ATP dans la chaîne respiratoire

• Cette réaction est très endergonique, mais comme l’oxaloacétate disparaît
très vite dans un nouveau tour de cycle, la réaction va dans le sens de la
formation d’oxaloacétate
• L’oxaloacétate régénéré peut faire un nouveau tour de cycle avec une nouvelle
molécule d’acétylCoA

Acétyl Co A
Acétyl CoA

CoA SH
1
Citrate

Oxaloacétate

2
2 H+

8

L-Malate
7
Fumarate

8 étapes :

Isocitrate

- 1 condensation de l’acétate
avec l’oxaloacétate

CO2

- 2 décarboxylations

6

2 H+

α cétoglutarate

- 4 oxydations
2 H+

3

- 1 phosphorylation de GDP
CO2
4

CoASH

Succinate

Succinyl CoA
5
GTP

GDP + Pi

2 H+

Une molécule d’Acétyl-CoA dégradée dans le cycle de Krebs couplé
à la chaîne respiratoire produit 12 ATP
Acétyl-CoA + 3 NAD+
+ 1 FAD + 1 GDP + 1 Pi + 3 H2O

2 CO2 + CoA-SH + 3 NADH, H+
+ 1 FADH2 + 1 GTP + H2O

COENZYME

•ATP FORMÉS



NADH, H+

3



NADH, H+

3

•~S-CoA GTP ATP

1

FADH2

2

NADH, H+

3

SUBSTRAT
Isocitrate
α cétoglutarate
Succinyl-CoA


Succinate


Fumarate


Malate


Oxaloacétate

Total =
12 ATP
par molécule
d’AcétylCoA

Régulation du cycle de Krebs
1 - La vitesse d’oxydation de l’acétyl-CoA dans le cycle
de Krebs dépend :
• de la concentration en acétyl-CoA qui provient de
la glycolyse et de la β oxydation des acides gras
• de l’accumulation des produits énergétiques :
NADH (fonctionnement de la chaîne respiratoire)
et ATP (niveau énergétique de la cellule)
• de l’accumulation de produits intermédiaires du cycle
2 - Le cycle ne peut fonctionner que si, en aval, la CRM
dispose d’un apport suffisant en O2

3 réactions sont irréversibles : les 3 enzymes sont régulés

+ AcétylCoA, ADP
Citrate, NADH, ATP, succinyl-CoA
1) Citrate synthase

déshydrogénase

NADH

2) Isocitrate
déshydrogénase

NADH, ATP

+

ADP

α cétoglutarate

FADH2

NADH, succinyl-CoA
3) α cétoglutarate
déshydrogénase

Succinate
déshydrogénase

GTP

ATP

• La régulation du cycle de Krebs est coordonnée avec la glycolyse :
leur régulation se fait en parallèle par les mêmes produits énergétiques

Importance du cycle de Krebs
• Conservation efficace de l’énergie
• Sert d’intermédiaire entre catabolisme et anabolisme
• Certains intermédiaires (AA, …) sont des produits de dégradation d’autres
molécules que le glucose et les acides gras
• Certains intermédiaires en C4 et C5 servent à la synthèse d’autres
molécules (hème, stérols, …)
Glucose

Acides gras

Aspartate
Acides aminés
Pyrimidines

Stérols

NADH

NADH

NADH

Glutamate
Acides aminés
Purines

Hème

FADH2
GTP
(ATP)

Bilan énergétique total de la dégradation du glucose
en CO2 + H2O = 38 ATP
ATP ou
Coenzymes réduits formés ATP

Réaction
Glucose

Glucose 6P

- 1 ATP

-1

Fructose 6P

Fructose 1,6 bisP

- 1 ATP

-1

2 Glycéraldéhyde 3P

2 1,3 bis Phospho Glycérate 2 NADH

6

2 1,3 bis Phospho Glycérate

2 3 Phospho Glycérate

2 ATP

2

2 Phosphoénolpyruvate

2 Pyruvate

2 ATP

2

2 Pyruvate

2 AcétylCoA

2 NADH

6

2 Isocitrate

2 α cétoglutarate

2 NADH

6

2 α cétoglutarate

2 SuccinylCoA

2 NADH

6

2 SuccinylCoA

2 Succinate

2 GTP

2

2 Succinate

2 Fumarate

2 FADH2

4

2 L-malate

2 Oxaloacétate

2 NADH

6

Total ATP formés : 38

8

6

24

Bilan énergétique de la dégradation du glucose

• L’oxydation du glucose en CO2 + H2O fournit ∆G°’ = - 2840 kJ/mol
• En aérobiose : formation de 38 ATP /mole de glucose = 1155 kJ /mol
soit un rendement de 40%, le reste étant dissipé sous forme de
chaleur donc 60 % d’énergie perdue
• En anaérobiose : formation de 2 ATP et de 2 lactates
...
I au Cpl
...
I
2 - Substrat du Cpl
...
I
• Réoxyde NADH, H+ en NAD+
• Transfère 2 H+ + 2 e- sur Coenzyme Q
NADH, H+ + UQ
NAD+ + UQH2
ubiquinol
4 - UQH2 formé
• très mobile dans la membrane
• migre vers le complexe III
5 - Pompe à protons : lorsque le saut d’énergie est suffisant, il y a un pompage des H+
de la matrice vers l’espace intermembranaire
Le Cpl
...
II
Le Cpl
...
II : FADH2
Succinate
Accepteur de H+ + e- : Coenzyme Q
3 - Objectifs du Cpl
...
II (et du Krebs)
• Réoxyde FADH2 lié à la Succinate-déshydrogénase en FAD
4 - Transfert de 2 e- et 2 H+ sur UQ

UQH2

5 - UQH2 migre vers le Cpl
...
II :
• la Glycérol-3-P-déshydrogénase : côté espace intermembranaire
• l’AcylcoA-déshydrogénase (β oxydation des AG) : côté matrice
GlycérolPhosphate
déshydrogénase

Espace intermembranaire

Glycerol 3 phosphate

Dihydroxyacétone
phosphate

FAD

II

Membrane
interne

Succinate
déshydrogénase
Succinate
Matrice mitochondriale

UQ

FAD

FAD
Acyl-CoA
déshydrogénase
Acyl CoA

Complexe III
Cytochrome c réductase
1 - Réoxyde UQH2 en UQ
2 - A partir de UQH2 les 2 H+ et les 2 e- se séparent :
- les 2 H+ rentrent dans la matrice mitochondriale
- les 2 e- sont transférés séquentiellement sur l’hème de 2 cyt c
monovalents avec réduction du Fe3+ en Fe2+
UQH2 + 2 cyt
...
C Fe2+
3 - Le cyt
...
III est un site de pompage des H+

Schéma du Complexe III : Cytochrome c réductase

Espace intermembranaire
III

Membrane
interne

Cyt c
Fe3+

UQH2

Matrice

Espace intermembranaire
Membrane
interne

III

Cyt c
Fe2+

UQ

Matrice

xH+
Pompe à protons car saut d’énergie suffisant

Complexe IV : Cytochrome c oxydase
1 - Réoxyde les 2 cyt
...
c Fe3+
2 cyt c Fe2+

2 cyt a Fe3+

H2O

2 cyt c Fe3+

2 cyt a Fe2+

1/2

O2 + 2H+

2 - Transfert de 2 e- via 2 cytochromes a monovalents
3 - Réoxydation des 2 cyt
...
IV est un site de pompage des H+
Au total, la CRM a 3 sites de pompages au niveau des Cpl
...
I, III, IV
Relation entre Potentiel standard rédox et Energie libre : ∆G°’ =

- nF ∆ E°’

E°’ (V)
-0,4

∆G° ’ (KJ/ mol)
200

NADH

-0,2

NAD+

0,37V

Complexe I

Flux d ’électrons

0
Succinate

0,2

Fumarate

Complexe II

Q
Complexe III

0,23V
100

Cyt c
0,4
Complexe IV

0,6

0,59V
1

/2 O2 + 2H+

0,8

• Rendement théorique :
3 ATP par paire d’e- du NADH, H+
2 ATP par paire d’e- du FADH2

H2O

0

Complexe V
ATP-Synthase
1 - Le Cpl
...


3 - Le pompage des H+ dans l’espace intermembranaire entraîne un retour dans la
matrice :
• à travers le canal protonique F0 du Cpl
...
V : synthèse d’ATP
Au total, le Cpl
...

2 - L’ADP et les nucléotides ne traversent pas la membrane mitochondriale interne
...

Pas de synthèse d’ATP
...


Découplage du transport d’e- et de la phosphorylation
Chaîne respiratoire : transport d’e1 - Il y a découplage entre les 2 fonctions

Phosphorylation de l’ADP en ATP

2 - Agents découplants :
• Dinitrophénol
• Arséniate
• Hormones thyroïdiennes
3 - Les agents découplants agissent en :
• ramenant les H+ de l’espace intermembranaire à la matrice sans passer par
le Cpl

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