Search for notes by fellow students, in your own course and all over the country.
Browse our notes for titles which look like what you need, you can preview any of the notes via a sample of the contents. After you're happy these are the notes you're after simply pop them into your shopping cart.
Title: Generalidades de las enzimas
Description: Aprende sobre lo que son las enzimas y sus diferentes caracteristicas
Description: Aprende sobre lo que son las enzimas y sus diferentes caracteristicas
Document Preview
Extracts from the notes are below, to see the PDF you'll receive please use the links above
Las enzimas son catalizadores biológicos
...
Cada enzima tiene 2 nombres: uno corto y uno sistemático
➔ Corto: recomendado, para uso cotidiano
➔ Sistemático: es más completo, cuando la enzima debe identificarse sin
ambigüedad
...
Se dividen en 6 clases principales, cada una con sus subgrupos
Catalizan reacciones de óxido-reducción
...
A-B + C → A + B-C
Ejemplo: Serina hidroximetil transferasa
Catalizan el rompimiento de enlaces por adición de agua
...
X-A-B-Y → A = B + XY
Ejemplo: Piruvato descarboxilasa, fumarasa
...
A ⇄ isoA
Ejemplo: Metilmalonil CoA mutasa
Catalizan la formación de enlaces del C con O, S y N, acoplada a la
hidrólisis de fosfatos de alta energía
A + B + ATP → A-B + ADP + Pi
Ejemplo: Piruvato carboxilasa
...
Oxidasa → el oxígeno es aceptor y sus átomos no se incorporan al sustrato
Oxigenasa → uno o ambos átomos de oxígeno se incorporan al sustrato
Deshidrogenasa → el NAD+ o FAD es un aceptor de electrones en una
reacción redox
...
Algunos ARN (Ribozimas) pueden catalizar
rxns que afectan los enlaces fosfodiéster y peptídicos
...
Es un hueco o hendidura especial de las moléculas enzimáticas, formado por
el plegamiento de la proteína y contiene cadenas laterales de a
...
El sustrato se une a la
enzima de manera no covalente formando un complejo Enzima-Sustrato
(ES), el cual se convierte en un complejo enzima-producto (EP) que luego se
disocia en la enzima y el producto (E + P)
...
Número de recambio (kcat): número de moléculas de sustrato convertidas en
producto por molécula de enzima por segundo
...
El kcat es una constante de velocidad para la conversión de ES a E + P
...
El conjunto de enzimas que se producen en una célula
determina qué reacciones ocurren en ella
...
as en el centro catalítico de la enzima
...
La especificidad del sustrato está determinada por estas características de
su lugar de fijación:
-El tamaño
-La polaridad
-La estructura
-El carácter hidrofóbico
-Las cargas
A todas las enzimas se le asigna un número de clasificación enzimática (EC)
de 4 dígitos
...
• Holoenzima: enzimas con coenzimas unidas mediante enlace covalente o
no covalente
...
Carece de actividad
...
Parte no proteica que es ion metálico (Fe+2 o Zn+2)
• Coenzimas: parte no proteica que es una molécula orgánica pequeña
...
Estos se disocian de la enzima en
forma alterada
o Grupo prostético: coenzima que se asocian permanentemente
con la enzima y regresa a su forma original
La actividad enzimática puede aumentarse o reducirse dependiendo la
velocidad con la que la célula necesite el producto
...
Esto sirve para aislar
el sustrato o producto de la reacción de otras reacciones competidoras,
proporcionando un medio favorable para la reacción y asimismo organiza los
miles de enzimas en la célula dentro de vías útiles
...
•
La segunda perspectiva describe cómo el sitio activo facilita químicamente la
catálisis
...
La Ea es la diferencia de energía entre la
de los reactivos y un intermediario de alta energía (estado de transición
que se forma durante la conversión de reactivo a producto
...
as, Coenzimas, sustratos y productos
...
Como se observa, la Ea es
elevada en una reacción sin enzima, lo que generalmente lleva a una
reacción química lenta
...
La velocidad de
reacción se determina por el número de estas moléculas energizadas
...
La enzima permite que una reacción se lleve a cabo rápidamente en las
condiciones en las que se encuentra la célula proporcionando una vía alterna
de reacción con una menor energía de activación
...
El sitio activo es una maquina molecular compleja que, con una diversidad de
mecanismos químicos, facilita la conversión del sustrato a producto
...
Al estabilizar T*, la enzima
incrementa la concentración del reactivo intermediario que puede convertirse
en producto y, como consecuencia, acelera la reacción
...
El sitio activo puede proporcionar grupos catalíticos que aumenten la
probabilidad de formar el estado de transición
...
as liberan o aceptan protones
...
1
...
Complejo Enzima – Sustrato (ES)
2
3
...
Producto (P)
NOTA: el sustrato unido a la enzima (ES) se encuentra
a una energía ligeramente menor a la del Sustrato solo (S), es por ello que en la
gráfica se visualiza una ligera depresión en la curva
...
El katal es una unidad internacional para la
cantidad
de
enzima
que
cataliza
la
conversión de 1 mol de sustrato en 1 mol de
producto por segundo (1 kat = 1 mol/s)
...
Por lo general es expresada en µmoles de
producto formadas por minuto (1 UI = 1
µmol/min)
...
La nivelación de la velocidad de reacción con alta concentración de
sustrato refleja la saturación con sustrato de todos los sitios de unión
disponibles en las moléculas de enzima presentes
...
Las enzimas alostéricas, por el contrario, no siguen dicha cinética y
presentan una curva sigmoidea
...
La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas es de 35 a
40ºC, ya que a partir de los 40ºC comienzan a desnaturalizarse
...
La concentración de protones ([H+]) puede afectar la velocidad de
reacción, ya que, el proceso catalítico generalmente requiere que la
enzima y el sustrato tengan grupos químicos específicos (ionizados o no)
para poder interactuar
...
La sensibilidad de las enzimas al pH es debido al efecto de este
sobre la carga iónica de las cadenas laterales de a
...
El pH al cual se obtiene la máxima actividad enzimática es diferente para
las distintas enzimas y con frecuencia refleja la [H+] a la cual la enzima
funciona en el cuerpo
...
k1
K2
E + S ⇄ ES ⇄ E + P
k-1
Donde
E es la enzima
P es el producto
S el sustrato
ES el complejo enzima-sustrato
k1, k-1 y k2 (o kcat) son constantes de velocidad
Esta describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto
de la concentración del sustrato:
𝑉𝑜 =
Donde
𝑉máx
𝑘𝑚 + [𝑆]
Vo = velocidad de reacción inicial
Vmáx = velocidad máxima = kcat [E]Total
Km = constante de Michaelis = (k-1 + k2) / k1
[S] = concentración del sustrato
Existen ciertas suposiciones al derivar la ecuación de velocidad de MichaelisMenten
•
La [S] es mucho mayor que la concentración de la enzima
...
•
La velocidad de reacción se mide desde que la enzima se une con el
sustrato (al iniciar la reacción), en dicho momento la concentración del
producto es escasa, por lo que se ignora la velocidad de reacción
inversa (producto a sustrato)
...
una km baja indica alta afinidad de la enzima al sustrato, ya
que puede operar con concentraciones bajas del mismo
una km alta indica una baja afinidad de la enzima al sustrato,
ya que una alta concentración de sustrato es necesaria para saturar a
la mitad de la enzima
...
-Cuando [S] es mucho menor que la km, la velocidad de reacción es aprox
...
Se dice que la velocidad de reacción es de primer orden
con respecto al S
...
La velocidad de reacción es, entones, independiente de la [S]
...
Llamada también gráfica de los dobles recíprocos, se obtiene a partir de los
recíprocos de la ecuación de Michaelis-Menten
...
1
𝑉𝑜
𝑘
=𝑉𝑚 +
máx
1
𝑉máx
Una segunda forma lineal muy utilizada es la representación gráfica de
Eadie-Hofstee con la siguiente ecuación
𝑉𝑜 = V𝑚á𝑥 − 𝑘𝑚 ∗
𝑉𝑜
[𝑆 ]
Esta gráfica no comprime los datos a
concentraciones de sustrato elevadas
...
Pueden ser reversibles o irreversibles
•
Inhibidores irreversibles: se unen a las enzimas a través de enlaces
covalentes
...
•
Inhibidores reversibles: se unen a las enzimas mediante enlaces no
covalentes y, por tanto, la dilución del complejo enzima-inhibidor resulta en
la disociación del inhibidor enlazado de manera reversible recuperando la
actividad enzimática
...
La estructura química
de la sustancia debe ser similar a la del sustrato
...
A una [S]
lo suficientemente alta, la Vmáx no cambia
...
-
Vmáx permanece sin cambios
-
Km aumenta porque -1/km se acerca
a cero desde un valor negativo
...
Línea roja = inhibidor competitivo
Línea negra = sin inhibidor
Los fármacos de estatinas son un buen ejemplo de inhibidores competitivos
...
El catalizador de la reacción es HMG CoA reductasa;
las estatinas atorvastatina y pravastatina son análogos estructurales de esa
enzima, por ende, compiten con eficacia para inhibir la enzima, al mismo tiempo
inhibir la síntesis de novo colesterol y consecuentemente reducir los niveles de
colesterol en el plasma
...
Este tipo de inhibición
se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes de
la enzima
...
Este tipo de inhibición no puede superarse mediante el aumento de [S],
por tanto, la Vmáx aparente de la reacción se reduce
...
En presencia de un inhibidor no competitivo, km se mantiene igual
...
NOTA: La pendiente aumenta si [S]
aumenta
...
Es por ello que la
inhibición no competitiva es más compleja y altera ambas, km y Vmáx
...
En cuanto menor es Ki (cuando más fuerte es la unión), más eficiente es
la inhibición de la reacción
...
Los medicamentos que incluyen captropril, enalapril y lisinopril actúan
a nivel extracelular, inhibiendo las reacciones que allí ocurren, como
ocurre en la inhibición de la enzima ECA, bloqueándola del plasma
que rompe la angiotesina I para formar el potente vasoconstrictor
angiotensina II, causando la vasodilatación así reduciendo la presión
arterial
...
La regulación de las enzimas es esencial para que un organismo coordine
numerosos procesos metabólicos
...
Es por ello que, cuando la
concentración del sustrato ([S]) se incrementa, la velocidad de reacción también lo
hace y cuando eso sucede, [S] vuelve a la normalidad
...
Reguladas por moléculas llamadas efectores que se unen de manera NO
covalente en un sitio distinto al sitio activo
...
•
•
Efectores negativos: inhiben la actividad de
la enzima
Efectores positivos: aumentan actividad
enzimática
Ambos efectores pueden afectar la afinidad de la
enzima con su sustrato (k0
...
La velocidad máxima se
incrementa con un efector positivo y disminuye con uno negativo
...
Un sustrato alostérico funciona como un
efector positivo
...
Se
muestra una curva sigmoidea cuando Vo se grafica vs
...
El efector será heterótropo cuando el sustrato es distinto al efector
...
La inhibición por retroalimentación le proporciona a las
células cantidades apropiadas de un producto que necesita mediante la
regulación del flujo de moléculas de sustrato a través de la vía que sintetiza
ese producto
...
Las proteínas cinasas, que utilizan el ATP como un donador del grupo
fosfato, catalizan las reacciones de fosforilación
...
Depende de la enzima específica, ya que al fosforilarla puede que
incremente su actividad o la disminuya
...
La modificación en la actividad enzimática de manera alostérica y de manera
covalente ocurren en segundos a minutos
...
La
inducción o represión de la síntesis de enzimas lleva a la alteración en la población
total de sitios activos
...
Las alteraciones en niveles enzimáticos resultado de la inducción o represión de la
síntesis proteica son lentas, pueden llevar de horas a días
...
5
Cambio en Vmáx
y/o km
Cambio en la
cantidad de
enzima
Inmediato
Inmediato a
minutos
Horas a días
Title: Generalidades de las enzimas
Description: Aprende sobre lo que son las enzimas y sus diferentes caracteristicas
Description: Aprende sobre lo que son las enzimas y sus diferentes caracteristicas