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Enzimas

Introducción
• Proteínas con función catalizadora (excepción
ribozima, formada por ARN)
• Catalizador: aumenta la velocidad de una
reacción sin alterar Keq
• Enzimas: proteínas biocatalíticas
• Eficientes
• Específicas
• Regulables
• Aceleran las reacciones químicas
• Se reutilizan

Introducción
• Especificidad
• Absoluta: 1 sustrato
• Relativa: familia de sustratos
• Eficiencia: las enzimas son capaces de
acelerar una reacción hasta 1016 veces (en
soluciones acuosas diluídas, a presión
atmosférica y a temperatura y pH
óptimos)
...

• Existe una relación entre estructura y función
...

• Cofactores o coenzimas
...

Nombre sistémico
Sustrato + reacción + terminación “asa”

Clasificación internacional de enzimas
Nº

Clase

Tipo de reacción catalizada

1

Oxidorreductasas

Transferencia de electrones (iones Hidruro o átomos de H)

2

Transferasas

Reacciones de transferencia de grupos

3

Hidrolasas

Reacciones de hidrólisis (transferencia de grupos funcionales al agua)

4

Liasas

Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por
eliminación de grupos

5

Isomerasas

Transferencias de grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas

6

Ligasas

Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de
condensación acopladas a la rotura de ATP

Oxidorreductasas

REACCIONES REDOX
(TRANSFERENCIA DE
:H- Y H+)

EJ: (1
...
1
...
7
...
2) ATP: creatín fosfotransferasa
• Nombre común: creatín quinasa
CREATINA + ATP → FOSFOCREATINA + ADP

Hidrolasas
• Reacciones que implican la ruptura
hidrolítica de enlaces químicos, tales como
C-O, C-N, C-C
• Ej: (3
...
3
...
1
...
2) histidina decarboxiliasa

• Nombre común: histidina
decarboxilasa
L-histidina → histamina + CO2

Isomerasas
• Reacciones que implican cualquier tipo de
isomerización, tales como recemización,
epimerización e isomerizaciones cis-trans
• Ej: (5
...
3
...
1
...
1) L-tirosil: tRNA ligasa (AMP)
• Nombre común: tirosil tRNA sintetasa
L-tirosina + tRNA + ATP → L-tirosil~tRNA +
AMP + PPi

Funcionamiento
• Centro activo: lugar en donde se une el S y
se produce catálisis
• Es un bolsillo o hendidura tridimensional
• Es pequeño en comparación con el
volumen total del enzima
...
Las interacciones
proveen de la energía necesaria para
reducir la energía de activación
...

• En este modelo, el sitio activo
de la enzima libre tiene una
conformación que se
complementa con la del
sustrato
...

a la de éste sólo
(Koshland)
cuando el
sustrato está
unido
...
Es la
contribución a la energía libre
del sistema de una molécula
promedio bajo condiciones
dadas

• Estado de transición: Punto en el
que la caída hacia el estado S o P
es igualmente probable, estado
intermedio de alta energía, alta
inestabilidad y por tanto de corta
duración

Reacción química
Energía de activación (Ea): Diferencia entre los niveles de
energía del estado basal y el estado de transición
A mas Ea menos velocidad de reacción

La enzima aumenta la velocidad bajando el Ea
Alinear grupos reactivos
Formar cargas inestables transitorias
Reordenar enlaces

Cofactores
• Iones inorgánicos unidos a las enzimas, Fe, Mg, Mn, Co y Zn
• Contribuyen al alineamiento E-S

Coenzimas
Moléculas orgánicas unidos a las proteínas,
si la unión es covalente se conocen como
grupos prósteticos



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