Notesale: Turn your study into money

Document Preview

Extracts from the notes are below, to see the PDF you'll receive please use the links above

---

∙​      ​Fundamental principle of living things – can reduce entropy 
∙​      ​Proteins are macromolecules and polymers
...
 
∙​      ​Primary Structure: chemical or covalent structure of the protein molecule
...
 
∙​      ​20 different amino acids
...
 Third group ( R) is side chain, and is unique for 
each amino acid
...
  Only L 
occur in nature (except glycine – non­chiral and cysteine – D)
...
 Formed from the 
carbonyl end of one amino acid and the amino group of another
...
 
∙​      ​Convention is to read from N terminus (free amino group) to C terminus (free carbonyl 
group)
...
 
∙​      ​Peptide bond is partway between a single and a double bond due to resonance 
hybridization
...
​      ​Approximates to trigonal planar
...
​    ​Little rotameric freedom 
iii
...
 3­C side chain bends back and replaces a 
proton on the amino group, forming an imino group
...
 
∙​      ​Psi bond between alpha carbon and carbonyl carbon
...
 
∙​      ​Only certain rotamers are energetically favourable
...
 
∙​      ​3D structure determined by successive phi­psi angles
...
 
∙​      ​Since a polypeptide chain is not very flexible in the first place, folding does not induce such 
a large loss in entropy
...
 
∙​      ​Hydrogen bonds between electronegative atoms 
∙​      ​Salt bridges between oppositely charged side chains
...
 Favour proximity between atoms
...
 
∙​      ​Alpha helices: succession of similar, energetically favourable phi and psi bonds of roughly 
­60 degrees
...
 
o​   ​Two beta strands side­by­side gives beta sheet
...
 

∙​      ​Tertiary structure – interactions between fully folded polypeptide chains to make a protein
...
 
∙​      ​Most proteins: one to four domains
...
 
∙​      ​Protein folding: 
∙​      ​Each protein is surrounded by an aqueous environment
...
 
∙​      ​Folding causes some of these to be replaces with intra­molecular hydrogen bonds
...
 
∙​      ​Van er Waals also favours folding
...
 
∙​      ​Random coils expose non­polar side chains
...
 
∙​      ​Burial of the non­polar side chains upon folding breaks up these structures, favouring 
folding as entropy is increased
...
 
∙​      ​The Gibbs Free Energy of a folded protein is a smaller than that of the unfolded form, but is 
easily disturbed
...
​      ​Elevate temperature 
ii
...
​   ​Chemical denaturants (urea, guanidium chloride) 
iv
...
 Guanidium chloride – reversible 
∙​      ​Levinthal’s Paradox – an unfolded polypeptide chain has an astronomical number o f 
possible configurations, but folds within seconds
...
 
∙​      ​Inferred that folding pathways exist
...
 
∙​      ​Misfolded proteins are often self­destructed by antibodies
...
 
∙​      ​Prosthetic groups – non­amino acid components of a polypeptide chain
...
 
∙​      ​Post­translation modifications 
∙​      ​Permanent: hydroxyproline in collagen 
∙​      ​Temporary: phosphorylation of serine in signaling cascade 
∙​      ​Antibodies: extracellular glycoproteins produced by beta­lymphocytes
...
 
∙​      ​Must be able to distinguish between self and invader 
∙​      ​Effector mechanism must only be activate by target­bound antibodies, not free­circulating 
antibodies 
∙​      ​IgG Antibodies 
∙​      ​Y shaped 
∙​      ​4 polypeptide chains 
∙​      ​Two heavy chains (440 amino acids) 

∙​      ​Two light chains (220 amino acids) 
∙​      ​Linked by disulfide bonds 
∙​      ​L chain – 2 domains 
∙​      ​H chain – 4 domains
...
 Can adjust 
to spacing of antigenic determinants 
∙​      ​End of arm: terminal Fab portion
...
 
∙​      ​Stem composed of C terminal half of two H chains
...
 Interact with other immune 
system molecules
...
 3­ or 4­stranded antiparallel beta sheet packed against 
a 4­ or 5­stranded sheet
...
 
∙​      ​N terminal of each domain (ends of arms) are variable domains
...
 VL and VH interact such that 
5­stranded beta sheets meld together to form a beta sandwich
...
 
∙​      ​C terminus of H chains interact tightly to form stem (CH2 and CH3) 
∙​      ​Each antigen has multiple epitopes
...
 Other immune system 
molecules recognise and bind clustered Fc regions
...
 Cell 
lysis ensues, and stimulates phagocytosis of cells bearing Fc clusters

---